La proteína oncoproteica Y-box-binding protein-1 (YB-1) está implicada en todas las características distintivas del cáncer. Una de las modificaciones postraduccionales más estudiadas de YB-1 es la fosforilación en la serina 102 (S102), que está implicada en la progresión del cáncer. Las mutaciones de KRAS son frecuentes, se han asociado con un mal pronóstico y resistencia a la terapia, y se consideran un importante estimulador de S102 YB-1 in vitro. En este estudio, se investigó la relación entre la fosforilación de S102 YB-1 en fracciones subcelulares y la mutación de KRAS en tejidos de CCRC, y se analizó su asociación con los parámetros clinicopatológicos.
La inmunohistoquímica realizada en 36 muestras de pacientes y 5 muestras de tejido normal puso de manifiesto que la S102 YB-1 nuclear era específica de los tejidos cancerosos. La S102 YB-1 nuclear se expresó en el 47,2 % de los tejidos tumorales, lo que se correlacionó positivamente con la mutación de KRAS (P = 0,017). No se observó una asociación significativa entre la S102 YB-1 citoplasmática y el estado de mutación de KRAS (P = 0,391). Se necesitan más estudios en cohortes más amplias para validar los resultados observados.
La asociación significativa entre la S102 YB-1 en el núcleo y la mutación de KRAS puede sugerir que YB-1 es un objetivo eficaz para mejorar la supervivencia de los pacientes con CCRC que presentan tumores con mutación de KRAS.
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